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해외주문 [POD] Matrix Metalloproteinase Protocols

Methods in Molecular Biology | 0002/E 2010 | Hardcover | 622
Clark, Ian M. , Young, David A. , Rowan, Andrew D. 지음 | Humana | 2010년 02월 19일
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상품상세정보
ISBN 9781603272988(1603272984)
쪽수 492쪽
언어 English
크기 183(W) X 257(H) X 38(T) (mm)
0002/E 2010
제본형태 Hardcover
삽화유무 삽화있음
총권수 1권
리딩지수 Level Scholarly/Graduate

책소개

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This is a collection of protocols that are important in research on a growing family of proteolytic enzymes, the matrix metalloproteinases and the tissue inhibitors of metalloproteinase.
Leading experts detail proven laboratory techniques for the study of MMPs. The methods include those for the expression and purification of MMPs and TIMPs, for the detection of MMPs and TIMPs at both the protein and mRNA levels, and for the assay of MMP and TIMP activities in a wide variety of circumstances. Each method includes step-by-step instructions and notes variant applications and pitfalls to avoid. A selective overview of the MMP arena spells out where the field has been, where it is, and where it is going. Comprehensive and highly practical, Matrix Metalloproteinase Protocols brings together the long and hard-earned experience of master experimentalists that will allow not only novices to get up to speed quickly, but also add to the repertoire of successful techniques in expert laboratories.
Since the discovery of a collagen-degrading protease in the tadpole tail in 1962, matrix metalloproteinase research has led to the discovery of more than twenty distinct vertebrate MMPs, along with a variety of homologues from diverse organisms such as the sea urchin, plants, insects, and nematode worms. Fully updating and adding to the popular first edition, Matrix Metalloproteinase Protocols, Second Edition includes a series of state-of-the-art techniques provided by eminent experts in the field. Beginning with a brief overview of the MMP arena, from how these enzymes fit into the larger degradome to what occurs when their expression and function in the mouse is modulated, the volume continues with sections on the expression and purification of MMPs and TIMPs, the detection of MMPs and TIMPs at both the protein and mRNA level, and our ability to assay MMP and TIMP activities in a wide variety of circumstances. Written in the highly successful Methods in Molecular Biology'?? series format, chapters contain introductions to their respective topics, lists of the necessary materials and reagents, step-by-step, readily reproducible laboratory protocols, and notes on troubleshooting and avoiding known pitfalls.Comprehensive and cutting-edge, Matrix Metalloproteinase Protocols, Second Edition is an ideal source for many of the essential laboratory techniques for both novice and seasoned researchers alike collected in one convenient volume.
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목차

Prefacep. v
Contributorsp. ix
MMPs and TIMPs: an Overviewp. 1
Metalloproteases and the Degradomep. 3
Mouse Models of MMP and TIMP Functionp. 31
Expression and Purification of MMPs and TIMPsp. 53
Expression of Recombinant MMP-28 in Mammalian Cellsp. 55
Expression of Recombinant Matrix Metalloproteinases in Escherichia colip. 67
Expression of Recombinant ADAMTS in Insect Cellsp. 83
Expression and Purification of Membrane-Type MMPsp. 99
Refolding of TIMP-2 from Escherichia coli Inclusion Bodiesp. 111
Purification of MMPs and TIMPsp. 123
Detection of MMPs and TIMPsp. 157
Real-Time PCR Expression Profiling of MMPs and TIMPsp. 159
Analysis of the Degradome with the CLIP-CHIP™ Microarrayp. 175
In Situ Hybridization for Metalloproteinases and Their Inhibitorsp. 195
Immunohistochemistry of MMPs and TIMPsp. 211
Single Nucleotide Polymorphism Genotyping in MMP Genes: The 5' Nuclease Assayp. 221
Assay of MMP and TIMP Activitiesp. 231
Methods for Studying Activation of Matrix Metalloproteinasesp. 233
Assay of Matrix Metalloproteinases Against Matrix Substratesp. 245
Zymography and Reverse Zymography for Detecting MMPs and TIMPsp. 257
In Situ Zymographyp. 271
Near-Infrared Optical Proteolytic Beacons for In Vivo Imaging of Matrix Metalloproteinase Activityp. 279
Neoepitope Antibodies Against MMP-Cleaved and Aggrecanase-Cleaved Aggrecanp. 305
In Vitro Model of Cartilage Degradationp. 341
Immunoassays for Collagenase-Mediated Cleavage of Type I and II Collagensp. 349
Collagen Degradation Assaysp. 367
Analysis of MMP-Dependent Cell Migration and Invasionp. 379
Using Fluorogenic Peptide Substrates to Assay Matrix Metalloproteinasesp. 393
Kinetic Analysis of the Inhibition of Matrix Metalloproteinases: Lessons from the Study of Tissue Inhibitors of Metalloproteinasesp. 435
Identification of Cellular MMP Substrates Using Quantitative Proteomics: Isotope-Coded Affinity Tags (ICAT) and Isobaric Tags for Relative and Absolute Quantification (iTRAQ)p. 451
Mechanism-Based Profiling of MMPsp. 471
Subject Indexp. 489
Table of Contents provided by Ingram. All Rights Reserved.

출판사 서평

Since the discovery of a collagen-degrading protease in the tadpole tail in 1962, matrix metalloproteinase research has led to the discovery of more than twenty distinct vertebrate MMPs, along with a variety of homologues from diverse organisms such as the sea urchin, plants, insects, and nematode w... 더보기

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